G-proteiner

Der er to hovedtyper af G-proteiner: trimere G-proteiner og monomere G-proteiner. Trimere G-proteiner består af tre forskellige underenheder, kaldet alfa- (α-), beta- (β-) og gamma- (γ-), og er involveret i signaltransduktionen fra G-proteinkoblede receptorer (GPCR'er). Når et signalstof binder sig til en G-proteinkoblet receptor medfører dette, at G-proteinet skifter GDP ud med GTP. Derved aktiveres G-proteinet, hvilket medfører videreførelse af signalet til næste led i kæden. Efter hydrolysering af det bundne GTP til GDP inaktiveres G-proteinet. G-proteinet virker dermed som en "bryder", der kan slås til og fra. På denne måde bidrager de trimere G-proteiner til at videreformidle og regulere overførslen af signaler fra omverdenen ind i cellen.

Modsat trimere G-proteiner består monomere G-proteiner af en enkelt underenhed, der omfatter proteiner som Ras, Rho og Rac. De kan ligesom trimere G-proteiner fungere som molekylære "kontakter", der kan aktivere eller inaktivere signalveje afhængigt af deres bindingsstatus med GTP eller GDP.

Fejl i G-proteiner grundet mutationer i de gener, der koder for dem, kan give forstyrrelser i signalformidling, inklusiv regulering af celledeling, som igen kan give ophav til en bred vifte af sygdomme. Som eksempel angives det, at mutationer i Ras-gener findes i 20–30 procent af alle kræftsvulster, uanset type, og for kræft i bugspytkirtlen er det nærmere 90 procent af alle tilfælde. G-proteiner er derfor vigtige angrebspunkter både ved kræft og ved mange andre sygdomme.

I andre tilfælde kan hydrolysen til GDP stoppes, som det ses ved sygdommen kolera, hvorved koleratoksinet permanent aktiverer adenylcyklasen i tarmcellerne, hvilket fører til diarré.

A. G. Gilman (1941-2015) og M. Rodell (1925-1998) fandt ud af, at nogle G-proteiner virker som signaloverførere i cellen ved, at de bevæger sig mellem visse hormonreceptorer og de enzymer, som hormonet regulerer aktiviteten af.

• signalformidling
• G-proteinkoblede receptorer
• receptorer